Non-Oberbeck-Boussinesq zonal flow generation

Novel mechanisms for zonal flow (ZF) generation for both large relative density fluctuations and background density gradients are presented. In this non-Oberbeck-Boussinesq (NOB) regime ZFs are driven by the Favre stress, the large fluctuation extension of the Reynolds stress, and by background density gradient and radial particle flux dominated terms. Simulations of a nonlinear full-F gyro-fluid model confirm the predicted mechanism for radial ZF propagation and show the significance of the NOB ZF terms for either large relative density fluctuation levels or steep background density gradients

Structure of the Vibrio cholerae Type VI secretion tubule at sub-nanometer resolution

The bacterial type VI secretion system is a multicomponent molecular machine directed against eukaryotic host cells and competing bacteria. It consists of a contractile tubule that is attached to a membrane protein complex. Upon tubule contraction, a needle is ejected into target cells to translocate toxic effectors into the cell. Due to structural and functional homologies of several proteins of the secretion system to proteins of contractile bacteriophage tails, the system is generally described as an inverted phage tail. Following this analogy, the secretion process is driven by energy stored in the elongated conformation of the Type VI secretion tubule for which also partial structural homology to bacteriophage tail sheath proteins has been predicted. However, this prediction has not been corroborated by structural data so far. The AAA+ ATPase ClpV plays an important role in the secretion process, as it disassembles the contracted tubule, putatively for recycling of the complex. Even though the binding site for ClpV has been identified in VipB, the molecular mechanism which recruits the ATPase specifically to the contracted tubule is not known yet. In a collaborative project with PD Dr. Axel Mogk and colleagues at the DKFZ Heidelberg and the group of Dr. Franz Herzog at the Gene Center Munich, we investigate the structure of the Vibrio cholerae Type VI secretion tubule consisting of the proteins VipA and VipB. We employ a hybrid methods approach of cryo electron microscopic 3D reconstruction and electron microscopic and biochemical labeling techniques supported by cross-linking mass spectrometry to develop a structural model of VipA and VipB in the tubule. We are able to resolve the three-dimensional structure of the helical VipA/B tubule up to 6 Å which allows us to locate secondary structure elements. We describe the arrangement of VipA and VipB in the asymmetric unit and show that the architecture of the tubule is mainly defined by contacts between C-terminal domains of VipB which are structurally similar to domain IV of viral tail sheath proteins. By comparison to the T4 bacteriophage tail sheath, we suggest that these structurally homologous parts mediate the common function of contraction. Additionally, the VipA/B tubule has been adapted towards efficient recycling of contracted Type VI secretion systems. VipB is equipped with a specific four-helix bundle N-terminal domain which carries the ClpV binding motif. Also for VipA, no correspondency to any other known structural part of a phage-like contractile system is found. We propose that it serves as a chaperone for VipB. Based on the observed structural homologies between the T4 phage tail sheath protein and VipB, we model the elongated state of the VipA/B tubule using known low resolution structures of the elongated T4 phage tail. Furthermore, we suggest a molecular mechanism for Type VI secretion tubule recycling. In the elongated state of the tubule, the VipB N-terminal domain is hidden in the tubule wall, making the ClpV binding motif inaccessible for the ATPase. Therefore, ClpV-mediated recycling of the tubule is restricted to its contracted state.Das bakterielle Typ-VI-Sekretionssystem ist eine aus vielen unterschiedlichen Teilen bestehende molekulare Maschine, die gegen eukaryotische Wirtszellen und konkurrierende Bakterien gerichtet ist. Sie besteht aus einem kontraktionsfähigen Tubulus, welcher mit einem Komplex aus Membranproteinen verbunden ist. Durch Kontraktion des Tubulus wird eine Nadel in eine Zielzelle gestoßen, um Gifte in die Zelle zu injizieren. Aufgrund von strukturellen und funktionalen Homologien von einigen Proteinen des Sekretionssystems zu Proteinen des kontraktionsfähigen Bakteriophagenschwanzes wird das System allgemein als umgedrehter Phagenschwanz beschrieben. In dieser Analogie wird der Sekretionsprozess durch die in der elongierten Konformation des Typ-VI-Sekretionstubulus gespeicherte Energie angetrieben. Für ihn wurde auch eine teilweise strukturelle Homologie zum Mantelprotein des Bakteriophagenschwanzes vorhergesagt, aber nie durch strukturelle Daten belegt. Die AAA+ ATPase ClpV spielt eine wichtige Rolle im Sekretionsprozess, da sie den kontrahierten Tubulus zerlegt, vermutlich zur Wiederverwertung des Komplexes. Obwohl die ClpV-Bindestelle in VipB bereits identifiziert wurde, ist der molekulare Mechanismus, der die ATPase ausschließlich an kontrahierten Tubuli binden lässt, unbekannt. In einem Kollaborationsprojekt mit PD Dr. Axel Mogk und Mitarbeitern am DKFZ Heidelberg und der Gruppe von Dr. Franz Herzog am Gen-Zentrum München, untersuchen wir die Struktur des Typ-VI-Sekretionstubulus aus Vibrio cholerae, welcher aus den Proteinen VipA und VipB besteht. Wir verbinden in unserem Ansatz die 3D-Rekonstruktion aus kryo-elektronenmikroskopischen Bildern mit elektronenmikroskopischen und biochemischen Markierungsmethoden und entwickeln ein Strukturmodell von VipA und VipB im Tubulus, welches durch den massenspektrometrischen Nachweis chemisch quervernetzter Peptide gestützt wird. Wir können die dreidimensionale Struktur des helikalen VipA/B-Tubulus bis auf 6 Å auflösen, was es uns ermöglicht, Sekundärstrukturelemente zu lokalisieren. Wir beschreiben die Anordnung von VipA und VipB in der asymmetrischen Untereinheit und zeigen, dass die Architektur des Tubulus hauptsächlich durch Kontakte zwischen C-terminalen Domänen von VipB bestimmt wird, welche strukturell der Domäne IV der Mantelproteine des Bakteriophagenschwanzes ähneln. Der Vergleich mit dem Mantel des T4 Bakteriophagenschwanzes, führt uns zu dem Vorschlag, dass diese struktur-homologen Bestandteile die gleiche Funktion in der Kontraktion besitzen. Zusätzlich ist der VipA/B-Tubulus einer effizienten Wiederverwertung des Typ-VI-Sekretionssystems angepasst. VipB besitzt eine spezielle N-terminale Domäne, die aus einem Bündel aus vier Helices besteht und das Erkennungsmotiv für ClpV trägt. Für VipA finden wir ebenfalls keine Entsprechung zu anderen phagen-ähnlichen kontraktionsfähigen Systemen. Unserer Ansicht nach dient es als Chaperon für VipB. Basierend auf den beobachteten Strukturhomologien zwischen dem Mantelprotein des T4 Bakteriophagenschwanzes und VipB, entwerfen wir unter der Verwendung von niedrig aufgelösten Strukturen des elongierten T4 Phagenschwanzes ein Modell des elongierten Zustands des VipA/B-Tubulus. Des Weiteren schlagen wir einen molekularen Mechanismus für die Wiederverwertung des Typ-VI-Sekretionstubulus vor. Im elongierten Zustand des Tubulus ist die N-terminale Domäne von VipB in der Wand des Tubulus versteckt. Daher ist das ClpV-Erkennungsmotiv für die ATPase nicht zugänglich und der Abbau des Tubulus durch ClpV auf seinen kontrahierten Zustand beschränkt

Interventionen zur Verbesserung der Schlafqualität bei Personen im Kontext von Schichtarbeit. Ein systematisches Review

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Structure of the Vibrio cholerae Type VI secretion tubule at sub-nanometer resolution

The bacterial type VI secretion system is a multicomponent molecular machine directed against eukaryotic host cells and competing bacteria. It consists of a contractile tubule that is attached to a membrane protein complex. Upon tubule contraction, a needle is ejected into target cells to translocate toxic effectors into the cell. Due to structural and functional homologies of several proteins of the secretion system to proteins of contractile bacteriophage tails, the system is generally described as an inverted phage tail. Following this analogy, the secretion process is driven by energy stored in the elongated conformation of the Type VI secretion tubule for which also partial structural homology to bacteriophage tail sheath proteins has been predicted. However, this prediction has not been corroborated by structural data so far. The AAA+ ATPase ClpV plays an important role in the secretion process, as it disassembles the contracted tubule, putatively for recycling of the complex. Even though the binding site for ClpV has been identified in VipB, the molecular mechanism which recruits the ATPase specifically to the contracted tubule is not known yet. In a collaborative project with PD Dr. Axel Mogk and colleagues at the DKFZ Heidelberg and the group of Dr. Franz Herzog at the Gene Center Munich, we investigate the structure of the Vibrio cholerae Type VI secretion tubule consisting of the proteins VipA and VipB. We employ a hybrid methods approach of cryo electron microscopic 3D reconstruction and electron microscopic and biochemical labeling techniques supported by cross-linking mass spectrometry to develop a structural model of VipA and VipB in the tubule. We are able to resolve the three-dimensional structure of the helical VipA/B tubule up to 6 Å which allows us to locate secondary structure elements. We describe the arrangement of VipA and VipB in the asymmetric unit and show that the architecture of the tubule is mainly defined by contacts between C-terminal domains of VipB which are structurally similar to domain IV of viral tail sheath proteins. By comparison to the T4 bacteriophage tail sheath, we suggest that these structurally homologous parts mediate the common function of contraction. Additionally, the VipA/B tubule has been adapted towards efficient recycling of contracted Type VI secretion systems. VipB is equipped with a specific four-helix bundle N-terminal domain which carries the ClpV binding motif. Also for VipA, no correspondency to any other known structural part of a phage-like contractile system is found. We propose that it serves as a chaperone for VipB. Based on the observed structural homologies between the T4 phage tail sheath protein and VipB, we model the elongated state of the VipA/B tubule using known low resolution structures of the elongated T4 phage tail. Furthermore, we suggest a molecular mechanism for Type VI secretion tubule recycling. In the elongated state of the tubule, the VipB N-terminal domain is hidden in the tubule wall, making the ClpV binding motif inaccessible for the ATPase. Therefore, ClpV-mediated recycling of the tubule is restricted to its contracted state.Das bakterielle Typ-VI-Sekretionssystem ist eine aus vielen unterschiedlichen Teilen bestehende molekulare Maschine, die gegen eukaryotische Wirtszellen und konkurrierende Bakterien gerichtet ist. Sie besteht aus einem kontraktionsfähigen Tubulus, welcher mit einem Komplex aus Membranproteinen verbunden ist. Durch Kontraktion des Tubulus wird eine Nadel in eine Zielzelle gestoßen, um Gifte in die Zelle zu injizieren. Aufgrund von strukturellen und funktionalen Homologien von einigen Proteinen des Sekretionssystems zu Proteinen des kontraktionsfähigen Bakteriophagenschwanzes wird das System allgemein als umgedrehter Phagenschwanz beschrieben. In dieser Analogie wird der Sekretionsprozess durch die in der elongierten Konformation des Typ-VI-Sekretionstubulus gespeicherte Energie angetrieben. Für ihn wurde auch eine teilweise strukturelle Homologie zum Mantelprotein des Bakteriophagenschwanzes vorhergesagt, aber nie durch strukturelle Daten belegt. Die AAA+ ATPase ClpV spielt eine wichtige Rolle im Sekretionsprozess, da sie den kontrahierten Tubulus zerlegt, vermutlich zur Wiederverwertung des Komplexes. Obwohl die ClpV-Bindestelle in VipB bereits identifiziert wurde, ist der molekulare Mechanismus, der die ATPase ausschließlich an kontrahierten Tubuli binden lässt, unbekannt. In einem Kollaborationsprojekt mit PD Dr. Axel Mogk und Mitarbeitern am DKFZ Heidelberg und der Gruppe von Dr. Franz Herzog am Gen-Zentrum München, untersuchen wir die Struktur des Typ-VI-Sekretionstubulus aus Vibrio cholerae, welcher aus den Proteinen VipA und VipB besteht. Wir verbinden in unserem Ansatz die 3D-Rekonstruktion aus kryo-elektronenmikroskopischen Bildern mit elektronenmikroskopischen und biochemischen Markierungsmethoden und entwickeln ein Strukturmodell von VipA und VipB im Tubulus, welches durch den massenspektrometrischen Nachweis chemisch quervernetzter Peptide gestützt wird. Wir können die dreidimensionale Struktur des helikalen VipA/B-Tubulus bis auf 6 Å auflösen, was es uns ermöglicht, Sekundärstrukturelemente zu lokalisieren. Wir beschreiben die Anordnung von VipA und VipB in der asymmetrischen Untereinheit und zeigen, dass die Architektur des Tubulus hauptsächlich durch Kontakte zwischen C-terminalen Domänen von VipB bestimmt wird, welche strukturell der Domäne IV der Mantelproteine des Bakteriophagenschwanzes ähneln. Der Vergleich mit dem Mantel des T4 Bakteriophagenschwanzes, führt uns zu dem Vorschlag, dass diese struktur-homologen Bestandteile die gleiche Funktion in der Kontraktion besitzen. Zusätzlich ist der VipA/B-Tubulus einer effizienten Wiederverwertung des Typ-VI-Sekretionssystems angepasst. VipB besitzt eine spezielle N-terminale Domäne, die aus einem Bündel aus vier Helices besteht und das Erkennungsmotiv für ClpV trägt. Für VipA finden wir ebenfalls keine Entsprechung zu anderen phagen-ähnlichen kontraktionsfähigen Systemen. Unserer Ansicht nach dient es als Chaperon für VipB. Basierend auf den beobachteten Strukturhomologien zwischen dem Mantelprotein des T4 Bakteriophagenschwanzes und VipB, entwerfen wir unter der Verwendung von niedrig aufgelösten Strukturen des elongierten T4 Phagenschwanzes ein Modell des elongierten Zustands des VipA/B-Tubulus. Des Weiteren schlagen wir einen molekularen Mechanismus für die Wiederverwertung des Typ-VI-Sekretionstubulus vor. Im elongierten Zustand des Tubulus ist die N-terminale Domäne von VipB in der Wand des Tubulus versteckt. Daher ist das ClpV-Erkennungsmotiv für die ATPase nicht zugänglich und der Abbau des Tubulus durch ClpV auf seinen kontrahierten Zustand beschränkt

Lattice Boltzmann simulation of liquid water transport in gas diffusion layers of proton exchange membrane fuel cells: Parametric studies on capillary hysteresis

Water management is crucial for reliable operation of Polymer Electrolyte Membrane Fuel Cells (PEMFC). Here, the gas diffusion layer (GDL) plays an essential role as it has to ensure efficient water removal from and oxygen transport to the catalyst layer. In this study water transport through porous carbon felt GDLs was simulated using a 3D Color-Gradient Lattice Boltzmann model. Simulations were carried out on microstructures of plain and impregnated fiber substrates of a Freudenberg H14. The GDL microstructures were reconstructed from high-resolution X-ray micro-computed tomography ($\mu$-CT). For the distinction of carbon fibers and polytetrafluoroethylene (PTFE) in the binarized microstructures an in-house algorithm was developed. The additive was specified heterogeneously in the GDL through-plane direction employing a PTFE loading profile as derived based on $\mu$-CT image data. In the in-plane direction the additive was furthermore defined in a realistic fashion near carbon fiber intersections. Prior to parametric studies on capillary behavior a sophisticated modeling approach for semipermeable membranes had to be developed to account for experimental boundary conditions. Capillary hysteresis was then investigated by simulation of intrusion and drainage curves and subsequent comparison to testbench data

First Impressions are More Important than Early Intervention Qualifying Broken Windows Theory in the Lab

Broken Windows: the metaphor has changed New York and Los Angeles. Yet it is far from undisputed whether the broken windows policy was causal for reducing crime. In a series of lab experiments we put two components of the theory to the test. We show that first impressions and early punishment of antisocial behaviour are independently and jointly causal for cooperativeness. The effect of good first impressions and of early vigilance cannot be explained with, but adds to, participants’ initial level of benevolence. Mere impression management is not strong enough to maintain cooperation. Cooperation stabilizes if good first impressions are combined with some risk of sanctions. Yet if we control for first impressions, early vigilance only has a small effect. The effect vanishes over time.

Simulation of transition radiation based beam imaging from tilted targets

Transverse beam profile diagnostics in linear electron accelerators is usually based on direct imaging of a beam spot via visible transition radiation. In this case the fundamental resolution limit is determined by radiation diffraction in the optical system. A method to measure beam sizes beyond the diffraction limit is to perform imaging dominated by a single-particle function (SPF), i.e. when the recorded image is dominated not by the transverse beam profile but by the image function of a point source (single electron). Knowledge of the SPF for an experimental setup allows one to extract the transverse beam size from an SPF dominated image. This paper presents an approach that allows one to calculate two-dimensional SPF dominated beam images, taking into account the target inclination angle and the depth-of-field effect. In conclusion, a simple fit function for beam size determination in the case under consideration is proposed and its applicability is tested under various conditions

Structure-Integrated Thin-Film Supercapacitor as a Sensor

Today, aircraft composite structures are generally over-dimensioned to avoid catastrophic failure by unseen damages. This leads to a higher system weight and therefore an unwanted increase in greenhouse gas emissions. To reduce this parasitic mass, load monitoring can play an important role in damage detection. Additionally, the weight and volume of future aircraft structures can also be reduced by energy storing and load carrying structures: so-called power composites. In this study a novel method of combining both approaches for maximum weight reduction is shown. This is achieved by using power composites as load monitoring sensors and energy suppliers. Therefore, supercapacitors are integrated into fiber reinforced polymers and are then used to investigate the mechanical load influence. By using four-point bending experiments and in situ electrochemical impedance spectroscopy, a strong relation between the mechanical load and the electrochemical system is found and analyzed using a model. For the first time, it is possible to detect small strain values down to 0.2% with a power composite. This strain is considerably lower than the conventional system load. The developed model and the impedance data indicate the possibility of using the composite as an energy storage as well as a strain sensor